Enzyme sind lebenswichtige Biokatalysatoren

Enzyme – der Motor unseres Organismus

Was wäre ein Flugzeug ohne Triebwerk oder ein Auto ohne Motor? Das Gleiche wie unser Körper ohne Enzyme. Dir ist der Begriff garantiert aus dem allgemeinen Sprachgebrauch geläufig. Allerdings – so zeigt zumindest die Erfahrung – wissen die Wenigsten, was sich konkret dahinter verbirgt oder welche essentiellen Aufgaben sie in unserem Organismus erfüllen.
Kurz gesagt: eine irdische Existenz ohne diese biochemischen Katalysatoren wäre undenkbar, da sie alle lebenswichtigen Prozesse und chemischen Reaktionen des Körpers regulieren.
Es handelt sich hierbei i.d.R. um Proteine, die ihre spezifischen Substrate reversibel (umkehrbar) fixieren. Dabei reduzieren sie die Aktivierungsenergie, die zum Starten einer chemischen Reaktion aufgebracht werden muss.

Aufbau

Bei den meisten Enzymen handelt es sich – wie erwähnt – um Eiweiße. Deren Struktur besteht aus den vier folgenden Ebenen:

Primärstruktur

Den Grundbaustein aller Proteine stellen 23 proteinogene Aminosäuren dar. Sie besitzen alle einen gemeinsamen Grundkörper. Der besteht in der Basis aus einem α-C-Atom. Ein Kohlenstoffatom besitzt immer 4 Bindungsstellen. Daran werden folgende Komponenten geknüpft: eine Carboxylgruppe (COOH), eine Aminogruppe (NH2), ein Wasserstoffatom (H) sowie eine Seitenkette. Im physiologischen (pH-neutralen) Milieu liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor, d.h. sie besitzen gleichzeitig eine positive und negative Ladung, da das Proton der Säuregruppe an die Aminogruppe gebunden wird.
Eine lineare Aminosäuren-Kette bildet die Primärstruktur der Proteine. Dabei werden die einzelnen Vertreter über ihre Carboxyl- und Aminogruppen miteinander verknüpft. Eine Verbindung aus genau zwei Stück wird als Dipeptid bezeichnet. Wenn mehrere oder ganz viele hintereinander zusammengefügt sind, deklariert man sie entsprechend als Oligo- oder Polypeptide. Dabei ist die konkrete Anzahl nicht definiert und die Übergänge sind fließend. Das Genom gibt hierzu die genaue Reihenfolge der Aminosäuren-Anordnung im Protein vor.

Sekundärstruktur

Eine lineare Kette von Aminosäuren besitzt metabolisch gesehen keine Funktion. Erst die spontane räumliche Konformation und die damit entstandene definierte Oberfläche verleiht ihr Funktionalität. Die durch Wasserstoffbrücken vermittelte Form der Bindung ist äußerst schwach ausgeprägt. Daraus resultieren drei verschiedene Anordnungen: α-Helix, β-Faltblatt und Schleifenstrukturen.

Tertiärstruktur

Bilden verschiedene Sekundärstrukturen innerhalb eines Proteins eine räumliche Konformation aus, spricht man von der Tertiärstruktur. Auch diese Art wird spontan vermittelt. Neben den relativ schwachen Wasserstoffbrücken stabilisieren hier allerdings kovalente Bindungen über Disulfidbrücken (Verknüpfung über zwei Schwefelatome) den Komplex zusätzlich.

Quartärstruktur

Wenn sich mehrere Proteine (Tertiärstrukturen) zu einer übergeordneten Struktur zusammenlagern, entsteht die Quartärstruktur. Sie werden durch schwache, nicht kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten. Ein prominentes Beispiel hierfür ist das Hämoglobin – der „rote Blutfarbstoff”.

Einteilung

Je nach Substratspezifität oder Reaktionsart lassen sich Enzyme in verschiedene Klassen einteilen. Du erkennst sie an ihrem Suffix „-ase“. Im folgenden ein kurzer Überblick:

EnzymklassenSubklassenReaktionstypBeispiele
OxidoreduktasenDehydrogenasen, OxidasenElektronentransferAlkoholdehydrogenase, Lactat-dehydrogenase
TransferasenKinasen, Polymerasen, AminotransferasenTransfer funktioneller GruppenTransaminase, Hexokinase
HydrolasenProteasen, Esterasen, NukleasenSpaltung chemischer Bindungen durch Reaktion mit WasserAcetylcholinesterase, ATPase
LyasenAldehydlyasen, DecarboxylasenAbspaltung oder Hinzufügen von DoppelbindungenCarboanhydrase, Adenylatkinase
IsomerasenRacemasen, EpimerasenUmlagerung funktioneller Gruppen innerhalb eines MolekülsRetinalisomerase, Triosephosphat-Isomerase
LigasenSynthetasenKnüpfen von Bindungen unter Energieverbrauch (ATP)Glutaminsynthetase, DNA-Ligase

Eigenschaften

Die Grundlage der Katalyse stellt die Bildung eines reversiblen Enzym-Substrat-Komplexes dar. Sie besitzen ein aktives Zentrum, welches deren Umsetzung ermöglicht. Enzyme sind sowohl substrat- als auch wirkungsspezifisch. Sie arbeiten nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip – mit anderen Worten: die Enzyme binden nur ein einziges bestimmtes Substrat – selbst in Gegenwart von strukturell ähnlichen Substanzen und katalysieren auch nur eine spezifische Reaktion.
Sie tragen dazu bei, dass sich das chemische Gleichgewicht schneller einstellt ohne jedoch dessen Lage zu beeinflussen.
Enzymaktivitäten sind regulierbar. Temperaturerhöhung steigert zunächst die Reaktionsgeschwindigkeit, die allerdings durch deren Hitzelabilität limitiert wird. Ihr Temperaturoptimum beträgt i.d.R. 37-42°C. Erfolgt eine Erwärmung über den Wert hinaus, denaturieren die Enzyme – mit anderen Worten: sie verlieren ihre Funktionsfähigkeit. Daraus resultiert im Übrigen auch die Obergrenze in der Rohkosternährung, denn hier erhitzt man die Speisen nicht über genau diesen Wert.

Wirkung

Während der Katalyse einer chemischen Reaktion wird ein Substrat an sein spezifisches Enzym gebunden. Daraus resultiert ein bestimmtes Endprodukt – während das Enzym selbst unverändert aus der Reaktion hervorgeht. Die Bildung dieses Produktes erfolgt aus dem Enzym-Substrat-Komplex heraus. Als Maß für die Reaktionsgeschwindigkeit dient also einerseits die Abnahme des Substrates, andererseits die Zunahme des Produktes.

Enzymhemmung

Andere Substanzen können Reaktionen unter Enzymbeteiligung hemmen, indem sie an das Enzym binden. Dabei lassen sich drei verschiedene inhibitorische Wirkungprinzipien unterscheiden:

  • Kompetitive Hemmung: Der Inhibitor (Hemmstoff) bindet – genau wie das Substrat – an das aktive Zentrum des Enzyms.
  • Nichtkompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet am Enzym an einer anderen Stelle als das Substrat (also nicht im aktiven Zentrum).
  • Irreversible Hemmung: Der Inhibitor bindet an das aktive Zentrum des Enzyms. Allerdings ist diese Bindung so extrem stark ausgeprägt, dass das eigentliche Substrat dauerhaft vom aktiven Zentrum des Enzyms ferngehalten wird, so dass das Enzym für immer deaktiviert wird.

Coenzyme & Cofaktoren

Oftmals benötigen Enzyme Cofaktoren oder Coenzyme, um ihre Funktion als Katalysator wahrzunehmen. Häufig verwendet man beide Begriffe synonym, dennoch existieren marginale Unterschiede:

Cofaktoren

Hierbei handelt es sich nicht um Proteine oder Aminosäuren. Vielmehr beteiligen sich meist anorganische Metallionen an den Enzymreaktionen. Dazu zählen v.a. die Mineralstoffe Zink, Magnesium und Eisen.

Coenzyme (Cosubstrate)

Sie bestehen aus kleinen organischen Molekülen (keine Proteine), die aktiv am Reaktionsprozess beteiligt sind und durch diesen auch verändert werden. Die meisten binden nur während der chemischen Reaktion an ihr Enzym. Danach spalten sie sich wieder ab (NAD) – ähnlich einer temporären Lebensgemeinschaft. Allerdings sind einige auch dauerhaft mit ihrem Enzym verbunden – sozusagen verheiratet (beispielsweise FAD).
Auch hier unterscheidet man – je nach Reaktionstyp – verschiedene Klassen:

  • Wasserstoffübertragende Coenzyme: NAD, NADP, FAD, Ubichinon
  • Gruppenübertragende Coenzyme: ATP
  • C1-Transfer-Coenzyme: Folsäure (Vitamin B9), Biotin (Vitamin H)
  • C2-Transfer-Coenzyme: Coenzym A
  • Coenzyme für Isomerasen bzw. Lyasen: Pyridoxalphosphat

Fazit

Die lebensnotwendigen Enzyme gewährleisten den reibungslosen Ablauf aller metabolischen Prozesse in den Organismen. Ohne diese hilfreichen Biokatalysatoren würde unser Stoffwechsel seine Tätigkeiten nicht verrichten können – so wie ein Auto ohne Motor nicht funktionstüchtig wäre.

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Über mich

Fanny Patzschke
Fanny

Ich bin Fanny, Ernährungsberaterin, Fitnesstrainerin, Apothekerin, Yogalehrerin, Buchautorin und Referentin.

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